Le proteine (o peptidi) sono polimeri i cui monomeri sono rappresentati dagli aminoacidi. Gli aminoacidi sono così chiamati a causa della presenza, nella loro molecola, di un gruppo acido (carbossilico) e un gruppo amminico. L’atomo di carbonio a cui sono legati questi due gruppi è detto carbonio alfa (Cα). Tale atomo di carbonio presenta anche un legame con un atomo di idrogeno e poi un gruppo laterale, genericamente detto R, caratteristico di ogni aminoacido (Fig. 01.01.04.01).

Nella maggior parte delle proteine sono presenti 20 aminoacidi. Essi presentano diverse caratteristiche a seconda del gruppo R, per cui è possibile effettuare una classificazione in base a tale gruppo:

  • Non polari (gruppo R alifatico): glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina.
  • Aromatici: fenilalanina, tirosina, triptofano.
  • Polari: serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina.
  • Polari e carichi: istidina, acido aspartico, acido glutammico, arginina, lisina.

Si possono distinguere gli aminoacidi in essenziali e non essenziali per un organismo. Un aminoacido essenziale non può essere sintetizzato da quel determinato organismo, per cui deve essere introdotto dall’esterno. Per l’uomo gli aminoacidi essenziali sono 8: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina. A questi si aggiungono, nei bambini, arginina e istidina.

Quando due aminoacidi si legano per formare un peptide, la reazione avviene tra il carbossile del primo aminoacido e l’amminogruppo del secondo. Il particolare legame ammidico che si viene a formare è definito legame peptidico (Fig. 01.01.04.02).

I composti formati da un numero di aminoacidi compreso tra 2 e 20 sono definiti oligopeptidi. Si definiscono peptidi le molecole costituite da un numero di aminoacidi compreso tra 20 e 100, mentre consideriamo polipeptidi o proteine le molecole costituite da un numero maggiore di 100 aminoacidi. Le proteine possono essere de- scritte da un massimo di quattro li- velli strutturali: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria di una proteina è costituita dalla sequenza di aminoacidi che la compongono. Ad esempio, un peptide costituito da sette aminoacidi potrebbe avere la seguente struttura primaria:  -Ala–Glu–Val–Thr–Asp–Pro–Gly-.

La struttura secondaria consiste in una regolare ripetizione di conformazioni dello scheletro polipeptidico. Essa dipende dai legami a idrogeno che si vengono a formare tra i legami peptidici presenti nella proteina, determinando un ripiegamento della struttura e portando alla realizzazione di due tipiche conformazioni (Fig. 01.01.04.03):

  • alfa-elica (α-elica)
  • foglietto beta (β sheet)

Le strutture ad α-elica sono costituite da un filamento dato dalla successione di legami peptidici e atomi di carbonio α che si dispone secondo una spirale che si avvolge in modo destrorso. Il numero di ponti idrogeno che si forma è elevatissimo e quindi l’α-elica risulta stabilizzata.

Le strutture a foglietto β si sviluppano quando fasci di catene all’incirca lineari si dispongono in modo da appaiarsi. Qui scatta la possibilità di avere dei legami a idrogeno tra strutture peptidiche che si affacciano tra loro. L’allineamento può essere parallelo o antiparallelo. Nell’organizzazione  parallela le catene molecolari sono orientate in modo da avere tutte dalla stessa parte l’N-terminale. In questo caso è  presente una sensibile distorsione a livello dei legami a idrogeno e di conseguenza la struttura sarà  meno stabile rispetto alla  struttura ad andamento antiparallelo, nella quale i legami peptidici si affrontano senza distorsione.

La struttura terziaria deriva dalla combinazione delle strutture secondarie e consiste nella conformazione tridimensionale biologicamente attiva, o nativa, della proteina stessa. Un’importante caratteristica della struttura terziaria è il ripiegamento a distanza, in conseguenza del quale aminoacidi assai distanziati nella struttura primaria vengono a trovarsi vicini. La struttura terziaria delle proteine consiste spesso di diversi domini, unità compatte, collegati da segmenti polipeptidici (Fig. 01.01.04.04).

La struttura quaternaria di una proteina indica il modo attraverso il quale due o più catene polipeptidiche si associano tramite interazioni non covalenti o legami trasversali covalenti. La  struttura che ne risulta è detta oligomero e le catene peptidiche costituenti  sono dette monomeri o subunità. Non tutte le proteine presentano struttura quaternaria.

Le proteine possono andare incontro ad un processo opposto al folding, perdendo cioè la loro struttura nativa. Questo fenomeno è definito denaturazione e può avvenire a causa di diversi fattori, tra cui l’elevata temperatura, le variazioni di pH e la presenza di reagenti chimici. In alcuni casi la denaturazione può essere reversibile e la proteina recupera la propria struttura: tale meccanismo è definito rinaturazione. Negli organismi viventi le proteine assolvono diverse funzioni:

  • trasporto: ad esempio l’emoglobina presente nei globuli rossi del sangue trasporta l’ossigeno dai polmoni al resto del corpo; le proteine di trasporto della membrana plasmatica permettono l’ingresso di specifiche molecole all’interno delle cellule;
  • catalizzatori biologici: molte proteine hanno attività catalitica, si comportano cioè da enzimi;
  • molecole di deposito: la ferritina funge da riserva di ferro mentre l’ovalbumina è fonte di aminoacidi per l’embrione;
  • motilità: ad esempio actina e miosina, coinvolte nella contrazione muscolare;
  • strutturale e supporto meccanico: ad esempio collagene, elastina, cheratina, proteine del citoscheletro;
  • recettori: catturano i segnali che giungono alle cellule, come i recettori di membrana per i neurotrasmettitori o i recettori ormonali;
  • risposta immunitaria: gli anticorpi;
  • segnalazione (ormoni): gli ormoni sono coinvolti in molti aspetti del metabolismo e della crescita cellulare;
  • regolazione dell’espressione genica.